Um íman de 900 MHz serviu para desvendar como ocorrem as mutações numa proteina específica do vírus da gripe. O estudo concentrou-se na proteína M2, um canal iónico transmembranar importante para a descapsidação e libertação dos segmentos genómicos do vírus.
Os actuais antivirais gripais, como a Amantadina e a Rimantadina, inibem o fluxo proteico pela M2 e impedem, dessa forma, a descapsidação. Outros antivirais focam-se nourtras proteínas, com outras estratégias.
“Ao longo dos anos, as alterações [mutações] na forma da M2 permitiram que a proteina conseguisse escorregar por entre as tampas e evitar a erradicação” e por este motivo foi recomendada a não utilização dos antivirais focados na M2.
O íman de 40 toneladas fornece uma visão interna do vírus. “O campo magnético gerado pela espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é capaz de torcer e girar outros elementos além do hidrogénio, possibilitando captar a imagem das proteínas que não vivem no meio aquoso. Além disso, as amostras podem ser congeladas”.
Recentemente Timothy A. Cross descobriu que a proteína M2 tem de ser activada por um ambiente ácido. Dois aminoácidos, histidina e triptofano, activam o processo da seguinte forma:
Histidina carrega protões da célula hospedeira para o interior viral. O triptofano funciona como portão e abre quando os protões, encaminhados pela histidina, chegam.
“O mecanismo da M2 é único. “Talvez possamos desenvolver um remédio que atinja especificamente essa novidade química”” (podem ler aqui)
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